ما مكونات البروتين
تعريف البروتين
البروتين هو مادة طبيعية معقدة للغاية تتكون من بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد، اذ توجد البروتينات في جميع الكائنات الحية و تشمل العديد من المركبات البيولوجية الأساسية مثل الإنزيمات و الهرمونات و الأجسام المضادة ، و جزيء البروتين كبير جدا مثل الخرزات مرتبة في خيط، كما يوجد حوالي 20 نوع من الأحماض الأمينية المختلفة الموجودة بشكل طبيعي في البروتينات.
تتكون البروتينات بشكل عام من العديد من اللبنات المعروفة باسم الأحماض الأمينية، اذ يحتاج جسمنا إلى بروتينات غذائية توفر الأحماض الأمينية لنمو خلايانا وأنسجتنا والحفاظ عليها، اذ ان يحتاج البروتين الغذائي الخاص بنا إلى التغيير طوال الحياة، و لذلك توصي هيئة سلامة الأغذية الأوروبية (EFSA) بأن يستهلك البالغون ما لا يقل عن 0.83 جرام من البروتين لكل كيلوجرام من وزن الجسم بشكل يومي (على سبيل المثال ، 58 جرام / يوم لشخص بالغ يزن 70 كجم)، كما تختلف البروتينات النباتية والحيوانية في جودتها وقابليتها للهضم
تم ذكره سابقا أن البروتين هي مادة معقدة للغاية، وتوجد في جميع الكائنات الحية، ولذلك فهي ذات أهمية كبيرة كمصدر غذائي وتشارك مباشرة في العمليات الحيوية الأساسية. اكتشف الكيميائيون أهمية البروتين في بداية القرن التاسع عشر، بما في ذلك الكيميائي السويدي جوناس جاكوب برزيليوس الذي ابتكر مصطلح “البروتين” في عام 1838، وهو مصطلح يأتي من الكلمة اليونانية “prōteios” والتي تعني “المرتبة الأولى.” ويجب التنويه إلى أن البروتينات هي أنواع محددة وتختلف بين الأنواع.
تقسيم البروتينات
عملية تقسيم البروتينات تعتبر من العمليات المعقدة التي تحتاج إلى دراسة مكثفة من قبل الباحثين والكيميائيين، وتتضمن العديد من الجوانب والعمليات الأساسية، مثل:
- يمكن للباحث توليد البروتينات بطريقة عن طريق عمل نسخ مجزأة من البروتين ودمج القطع الفردية في البروتينات المستنفدة
- يمكن حدوث التقسيم بسبب العلاج الجزيئي الخفيف أو الصغير
- كان من الصعب تصميم هياكل يمكن إعادة تجميعها بكفاءة بدون مستويات عالية من التجميع التلقائي
- قام فريق البحث برئاسة داجليان بتطوير طريقة تسمى “البروتينات المنقسمة المنظمة الخفيفة أو الملزمة” (SPELL) لتحديد مواقع الانقسام بناءً على “الطاقة المنقسمة” للبروتينات، وذلك بشكل رياضي
- تم إظهار أن نهجهم يعمل بقوة مع مجموعة متنوعة من الإنزيمات، بما في ذلك إنزيم التيروزين كيناز والبروتين
مما يتكون البروتين
- الأحماض الأمينية هي اللبنات الأساسية للبروتينات، وتتألف من جزيئات عضوية صغيرة تحتوي على ذرة كربون ألفا (مركزية) مرتبطة بمجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل، وذرة هيدروجين، بالإضافة إلى مكون متغير يسمى السلسلة الجانبية
- داخل البروتين، ترتبط العديد من الأحماض الأمينية بروابط ببتيدية، مما يؤدي إلى تكوين سلسلة طويلة.
- تتكون روابط الببتيد عن طريق تفاعل كيميائي حيوي يتم فيه إزالة جزيء من الماء، حيث تتحد مجموعة الأمين لحمض أميني واحد مع مجموعة الكربوكسيل للأحماض الأمينية المجاورة.
- التسلسل الخطي للأحماض الأمينية داخل البروتين يشكل الهيكل الأساسي للبروتين.
- تتألف البروتينات من عشرين حمض أميني فقط
- و لكل منها سلسلة جانبية فريدة.
- تختلف صيغة الكيمياء للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية.
- تحتوي أكبر مجموعة من الأحماض الأمينية على سلاسل جانبية غير قطبية.
- تحتوي العديد من الأحماض الأمينية الأخرى على سلاسل جانبية موجبة أو سالبة، بينما تحتوي بعض الأحماض الأمينية الأخرى على سلاسل جانبية قطبية ولكنها غير مشحونة.
- تعد كيمياء السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية أمرًا بالغ الأهمية لتركيب البروتين، إذ يمكن أن تتحد السلاسل الجانبية معًا لتشكل شكلًا معينًا للبروتين.
- تستطيع السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية المشحونة تكوين روابط أيونية، وبالمثل، يستطيع الأحماض الأمينية القطبية تكوين روابط هيدروجينية.
- تتفاعل السلاسل الجانبية الهيدروفوبية مع بعضها البعض من خلال تفاعلات فان دير فالس الضعيفة.
- غالبية الروابط التي تتشكل من السلاسل الجانبية ليست تساهمية.
- يعتبر السيستين الحمض الأميني الوحيد القادر على تشكيل روابط تساهمية، ويتم ذلك عن طريق سلاسله الجانبية الخاصة.
- تشير تسلسل وموقع الأحماض الأمينية في بروتين محدد إلى مواقع الانحناءات والطيات في هذا البروتين .
- يقود الربط الجزيئي والتصفيف للسلسلة الخطية للأحماض الأمينية، والتي تحدد في النهاية الشكل الثلاثي الأبعاد الفريد للبروتين.
- تحدث الروابط الهيدروجينية بين مجموعات الأمينو والكربوكسيل في المناطق المجاورة لسلسلة البروتين أحيانًا، مما يؤدي إلى ظهور أنماط طي محددة.
- تُعرف أنماط الطي الثابتة هذه، المعروفة باسم حلزونات ألفا وصفائح بيتا، من خلال البنية الثانوية للبروتين.
- تحتوي معظم البروتينات على العديد من اللوالب والأوراق، بالإضافة إلى أنماط أخرى أقل شيوعًا
- تتشكل مجموعة التراكيب والطيات في سلسلة خطية واحدة من الأحماض الأمينية، والتي تسمى أحيانًا بالببتيدات، وهي البنية الثلاثية للبروتين.
تركيب البروتين
- يشير التركيب الرباعي للبروتين إلى تلك الجزيئات الكبيرة المكونة من سلاسل ببتيدية متعددة أو وحدات فرعية.
- عادة ما يكون الشكل النهائي الذي يتبوأه البروتين المركب حديثًا هو الأكثر ملاءمة للطاقة.
- عند انحناء البروتينات، تتعرض لمجموعة متنوعة من التغيرات قبل أن تصل إلى شكلها النهائي الفريد والمضغوط.
- تعتمد البروتينات المطوية على آلاف الروابط غير التساهمية بين الأحماض الأمينية التي تشكل تكوينها.
- تلعب القوى الكيميائية بين البروتين وبيئته المباشرة دورًا في تكوين واستقرار البروتين.
- عند إدخال البروتينات إلى غشاء الخلية، تظهر بعض المجموعات الكيميائية الكارهة للماء على سطح البروتينات، وبالتحديد في المناطق التي تتعرض فيها سطح البروتين للدهون الغشائية.
- تتميز البروتينات المطوية بالكامل بعدم تصلب الشكل، حيث تظل الذرات الموجودة داخل هذه البروتينات قادرة على الحركات الصغيرة.
تشابه البروتينات وأنواعها في بنيتها مع الكربوهيدرات والدهون كونها بوليمرات متكررة من وحدات مفردة، ولذلك فإن البروتينات أكثر تعقيدا من الناحية الهيكلية، إذ تتكون من أحماض أمينية مختلفة عن بعضها البعض
مستويات تنظيم البروتين
يتم تنظيم البروتين في أربعة مستويات هيكلية مختلفة:
الأساسي
المستوى الأول يشير إلى التسلسل الأحادي البعد للأحماض الأمينية الذي يتم تجميعها بواسطة روابط الببتيد، وكذلك الكربوهيدرات والدهون التي تكون أيضاً متواليات أحادية البعد، والتي قد تكون متفرعة أو ملفوفة أو ليفية أو كروية، ولكن شكلها يكون أكثر عشوائية ولا ينظمها تسلسل المونومرات الخاصة بها.
الثانوي
يعتمد المستوى الثاني من بنية البروتين على التفاعلات الكيميائية بين الأحماض الأمينية، مما يؤدي إلى انحناء البروتين إلى شكل محدد، مثل الحلزون أو الورقة.
الثلاثي
في المستوى الثالث من بنية البروتين ثلاثي الأبعاد، مثل السلاسل الجانبية المختلفة للأحماض الأمينية، تتفاعل بعضها البعض كيميائيًا، إما بالتنافر أو الجذب، مما يؤدي إلى تشكل بنية مثنية. ويجعل التسلسل المحدد للأحماض الأمينية في البروتين البروتين له شكل محدد ومرتب.
رباعي
يتم تحقيق المستوى الرابع من الهيكل البروتيني عندما تتحد شظايا بروتينية تسمى الببتيدات لتشكل بروتين وظيفي أكبر، فمثلاً، بروتين الهيموجلوبين يتألف من أربعة ببتيدات تتحد لتشكل حامل وظيفي للأكسجين.
و الجدير بالذكر ان بنية البروتينات تؤثر أيضا على جودتها الغذائية، اذ يصعب هضم الهياكل الليفية الكبيرة للبروتين أكثر من الهياكل الصغيرة و بعضها ، مثل الكيراتين ، غير قابل للهضم، و ذلك لأن هضم بعض البروتينات الليفية غير مكتمل و لا يتم امتصاص جميع الأحماض الأمينية و إتاحتها للجسم للاستخدام ، فإن هذا يقلل من قيمتها الغذائية.