خصائص الإنزيمات
الإنزيمات هي جزيئات حيوية كبيرة تسرع معدل التفاعلات الكيميائية الحيوية دون تعرضها لأي تغيير. ويُطلق عليها أيضًا محفزات حيوية، وهي محفزات انتقائية للغاية تسرع بشكل كبير معدل وخصوصية التفاعلات الأيضية، ولها العديد من الخصائص.
خواص الإنزيمات
الملكية التحفيزية : تتمتع الإنزيمات بقدرة تحفيزية استثنائية، إذ يتم تنشيطها بكميات صغيرة جداً، وتكفي كمية قليلة من الإنزيم لتحويل كمية كبيرة من المركبات الأساسية، وتبقى الإنزيمات دون تغيير بعد الاستخدام. يتراوح عددها بين 0.5 و 600000.
النوعية : الإنزيمات ذات تخصص عال في عملها، حيث يعمل كل إنزيم على نوع محدد من التفاعلات. في بعض الحالات النادرة، قد لا تكون الخصوصية قوية جدا وتظهر الإنزيمات أنواعا مختلفة من الخصوصية، مثل خصوصية الروابط، وخصوصية المجموعة، وخصوصية النواة، وخصوصية الشكل، والخصوصية الهندسية، وخصوصية العامل المساعد.
الانعكاس : يمكن عكس معظم الإنزيمات المحفزة، ويعتمد ذلك على قابلية عكس التفاعل ومتطلبات الخلية في بعض الحالات، حيث توجد إنزيمات منفصلة للتفاعل الأمامي والعكسي، ولكن في بعض التفاعلات المحفزة لا يمكن عكسها باستخدام الإنزيمات.
الحساسية لدرجة الحرارة : يكون أقصى نشاط للإنزيم عند درجة الحرارة العادية، وتكون درجة الحرارة المثلى هي تلك التي يتم فيها تحقيق أقصى نشاط للإنزيم.
وعند حفظ الطعام والخضروات في الثلاجة، تكون الإنزيمات غير نشطة تماما بسبب درجة حرارة منخفضة جدا، ويزداد نشاط الإنزيمات بزيادة درجة الحرارة حتى يصل إلى مستوى معين
عند درجة حرارة تزيد عن 60-70 درجة مئوية، يتم تدمير الإنزيم أو تشويهه.
حساسية الرقم الهيدروجيني : توجد بعض الإنزيمات التي تكون حساسة لدرجة الحموضة، وبعضها نشط في درجة حموضة أقل من 7 وبعضها نشط في درجة حموضة أكبر من 7، وبعضها الآخر نشط في درجة حموضة محايدة. يتم الإشارة إلى رقم الهيدروجين الأمثل للإنزيم كقيمة الهيدروجين الأمثل الصحيح
آلية عمل الانزيم
يتأثر نشاط الإنزيم بشكل كبير بظروف التفاعل، حيث تحتاج معظم الإنزيمات إلى ظروف محددة من درجة الحرارة ودرجة الحموضة، ويمكن تفسير آلية عمل الإنزيم وانتقائيتها بشكل أفضل من خلال القفل والنموذج الرئيسي.
يوفر الإنزيم للركيزة سطحًا لحدوث التفاعل ، تشكل الركيزة مركبًا (متوسطًا) يعطي بعد ذلك المنتج والإنزيم ، إن الركيزة التي يتم توصيلها بالإنزيم لها بنية محددة ويمكن أن تتناسب فقط مع إنزيم معين مشابه لقفل يحتوي على مفتاح معين ، من خلال توفير سطح للركيزة ، يقلل الإنزيم طاقة التنشيط للتفاعل ، كانت آلية عمل الإنزيم مسألة بحثية منذ تحديدها.
أدى نشاط الإنزيم في النظام البيولوجي وطبيعته الانتقائية إلى تطوير العديد من المحفزات البيولوجية، ويعمل العلماء الآن على تخليق العديد من الإنزيمات الاصطناعية. ومن خلال دراسةالتفاعلات الحيوية والمحفزات، يتم توفير الأساس اللازم لخلق الابتكارات في المستقبل.
تسمية الانزيمات
يتفاعل الإنزيم مع نوع واحد فقط من المواد أو مجموعة من المواد تسمى المادة الركيزة، لتحفيز نوع معين من الرد الفعل، وبسبب هذه الخصوصية، غالبا ما يتم تسمية الإنزيمات عن طريق إضافة لاحقة “-ase” إلى اسم الركيزة، كما هو الحال في urease، الذي يحفز انحلال اليوريا، ولم يكن اسمه مستمدا من الإنزيمات بهذه الطريقة، ومع ذلك، ولتخفيف الارتباك المحيط بتسميات الإنزيمات، تم تطوير نظام تصنيف على أساس نوع الرد الفعل الذي يحفزه الإنزيم.
هناك ست فئات رئيسية وردود أفعالهم هم:
- انزيمات الأكسدة: التي تشارك في نقل الإلكترون.
- ترانسفيراز: المركبات التي تنقل مجموعة كيميائية من مادة إلى أخرى.
- الهيدرولات: وتحدث الالتصاق عندما تمتص الركيزة جزيئات الماء (التحلل المائي).
- لياز: الروابط المزدوجة تتشكل عن طريق إضافة أو إزالة مجموعة كيميائية.
- isomerases: – وهي التي تنقل مجموعة داخل جزيء لتشكيل أيزومير.
- ligases ، أو synthetases: تترافق هذه العملية مع تشكيل روابط كيميائية مختلفة لتفكيك رابط البيروفوسفات في الأدينوزين ثلاثي الفوسفات أو نوكليوتيد مشابه.
العوامل المؤثرة على الانزيمات
تركيز الإنزيمات والركائز:وجد أن معدل التفاعل يزداد مع زيادة تركيز الركيزة حتى وصوله إلى نقطة معينة، ومن ثم لا يحدث أي زيادة أخرى في تركيز الركيزة أي تغيير كبير في معدل التفاعل، ويحدث هذا لأن جميع المواقع النشطة على الإنزيم تصبح ممتلئة بعد تركيز معين من الركيزة، ولا يمكن حدوث أي تفاعل إضافي.
درجة الحرارة: مع زيادة درجة الحرارة ، يزداد نشاط الإنزيم بسبب زيادة الطاقة الحركية للجزيئات ، هناك مستوى أمثل عندما تعمل الإنزيمات في أفضل وأقصى ، غالبًا ما تكون درجة الحرارة هذه هي درجة حرارة الجسم الطبيعية ،عندما تزيد درجة الحرارة عن حد معين ، تبدأ الإنزيما التي تتكون بالفعل من البروتينات ، في التفكك ويتباطأ معدل التفاعل.
الرقم الهيدروجيني: الإنزيمات حساسة جدًا لتغيرات الرقم الهيدروجيني وتعمل في نافذة صغيرة جدًا من مستويات الرقم الهيدروجيني المسموح بها، سواءً كانت تحت مستوى الحموضة المثلى أو فوقه، وهناك خطر من تفكك الإنزيمات وبالتالي تباطؤ التفاعل.
المثبطات: تحدث ظاهرة تمنع عمل إنزيم معين عند وجود مواد معينة تلتصق بالموقع النشط للإنزيم، مما يحول دون ربط الركيزة ويبطئ العملية.
الموقع النشط لإنزيم
يتمثل الموقع النشط للإنزيم في المنطقة التي تربط الركيزة وتحولها إلى منتج، وعادة ما يكون هذا الموقع جزءًا صغيرًا نسبيًا من جزيء الإنزيم بأكمله، ويتكون من بقايا الأحماض الأمينية التي يمكن أن تقع بعيدًا في سلسلة الببتيد الخطي ذو الكيان الثلاثي الأبعاد.
غالبا ما يحتوي الموقع النشط على شقوق أو شقوق على سطح الإنزيم، مما يشكل بيئة غير قطبية تعزز ربط الركيزة. يرتبط الركيزة (الركائز) في الموقع النشط بقوى ضعيفة متعددة مثل التفاعلات الكهربائية، الرابطات الهيدروجينية، الروابط فان دير والز، التفاعلات المائية غير المفضلة، وفي بعض الحالات عن طريق التفاعلات المساهمة العكوس.
أهمية الانزيمات
- يعمل الجسم على تحطيم الجزيئات المعقدة الأكبر إلى جزيئات أصغر ، مثل الجلوكوز ، حتى يتمكن الجسم من استخدامها كوقود.
- يحتوي كل خلية في جسمك على تكرار للحمض النووي، وفي كل مرة تتم فيها تقسيم الخلية، يتعين نسخ الحمض النووي، وتساعد الإنزيمات في هذه العملية عن طريق فك لفائف الحمض النووي ونسخ المعلومات.
- إنزيمات الكبد يقوم الكبد بتكسير السموم في الجسم ،للقيام بذلك ، يستخدم مجموعة من الإنزيمات.
أمثلة على الانزيمات في الجسم
هناك الآلاف من الإنزيمات في جسم الإنسان ، وإليك بعض الأمثلة:
- الليباز: هناك مجموعة من الإنزيمات التي تساعد على هضم الدهون في الأمعاء.
- الأميليز: يُساعد إنزيم الأميليز على تحويل النشا إلى سكريات، ويتم العثور عليه في اللعاب.
- Maltase: يتواجد مالتوز أيضًا في اللعاب ويقوم بتحطيم السكر إلى الجلوكوز، وتم اكتشاف مالتوز في الأطعمة مثل البطاطس والمعكرونة والبيرة.
- التربسين: يقوم المُوجود في الأمعاء الدقيقة بتحويل البروتينات إلى أحماض أمينية.
- اللاكتاز: كما يتواجد في الأمعاء الدقيقة إنزيم يكسر اللاكتوز، الذي يوجد في الحليب، إلى الجلوكوز والجلاكتوز.
- أستيل كولين استراز: يعطل الأستيل ناقلا عصبيا في الأعصاب والعضلات.
- Helicase: يكشف الحمض النووي.
- بوليميراز DNA: توليف الحمض النووي من deoxyribo nucleotides.[5]