ماذا يدعى تفاعل الحموضة الأمينية مع بعضها

تفاعلات الأحماض الأمينية

تتميز الأحماض الأمينية بتنوع وظائفها الكيميائية، مثل مجموعات الكربوكسيل والأمينو وR، وبالرغم من أنها تخضع لتفاعلات كيميائية مختلفة، إلا أن تفاعلي رابطة الببتيد وأكسدة السيستين يتمتعان بأهمية خاصة بسبب تأثيرهما على بنية البروتين .

ماذا يسمى تفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها

يسمى السندات الببتيد، يمكن ربط الأحماض الأمينية عن طريق تفاعل تكثيف يتم فيه فقد ―OH من مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني واحد جنبًا إلى جنب مع هيدروجين من المجموعة الأمينية في الثانية ، مما يؤدي إلى تكوين جزيء من الماء وترك اثنين من الأحماض الأمينية مرتبطين عبر أميد – يسمى ، في هذه الحالة ، رابطة الببتيد، في مطلع القرن العشرين ، اقترح الكيميائي الألماني إميل فيشر هذا الربط بين الأحماض الأميني.

ولاحظ أنه عندما يتم الجمع بين الأحماض الأمينية الفردية لتكوين البروتينات ، فإن مجموعات الكربوكسيل والأمينية الخاصة بهم لم تعد قادرة على العمل كأحماض أو قواعد، لأنهم استجابوا لتشكيل رابطة الببتيد، لذلك ، تعتمد الخصائص الحمضية القاعدية للبروتينات على خصائص التأين الشاملة لمجموعات R الفردية للأحماض الأمينية المكونة.

تركيب الأحماض الأمينية

يقال إن الأحماض الأمينية المرتبطة بسلاسل الببتيد تشكل ببتيدا، وبعد دمجها في الببتيد، يشار إلى الأحماض الأمينية الفردية باسم بقايا الأحماض الأمينية. العناصر الموجودة في الأحماض الأمينية تسمى البوليمرات الصغيرة للأحماض الأمينية (أقل من 50) oligopeptides، بينما تعتبر البوليمرات الأكبر (أكثر من 50) polypeptides. يتم أيضا استخدام 20 حمضا أمينيا كأسماء، وبالتالي فإن جزيء البروتين هو سلسلة متعددة الببتيد تتألف من عدة بقايا للأحماض الأمينية، حيث يتم ربط كل بقاية بالبقايا التالية عن طريق رابطة الببتيد. تتراوح أطوال البروتينات المختلفة بين عدة عشرات وآلاف الأحماض الأمينية، ويحتوي كل بروتين على نسب نسبية مختلفة من الأحماض الأمينية القياسية العشرين.

أكسدة الحمض الأميني السيستين

وثيول المجموعة التي تحتوي على الكبريت من السيستين متفاعلة بشدة، والتفاعل الأكثر شيوعا في هذه المجموعة هو الأكسدة العكسية التي تشكل ثاني كبريتيد. تتكون جزيئات السيستين من ربطتين من ثاني كبريتيد. عندما تكون بقايا السيستين في البروتين مرتبطة بهذه الرابطة، يشار إليها بجسر ثاني كبريتيد. جسور الثاني كبريتيد هي آلية شائعة تستخدم في الطبيعة لتثبيت العديد من البروتينات. غالبا ما تكون جسور الثاني كبريتيد موجودة بين البروتينات خارج الخلية والتي يتم إفرازها من الخلايا. في الكائنات ذات النواة الحقيقية، يحدث تشكيل جسور الثاني كبريتيد داخل العضية ويسمى ذلك الشبكة الإندوبلازمية .

في السوائل خارج الخلية مثل الدم  ، تتأكسد مجموعات السلفهيدريل من السيستين بسرعة لتكوين السيستين، في اضطراب وراثي يعرف باسم cystinuria ، هناك خلل يؤدي إلى إفراز مفرط للسيستين في البول، لأن السيستين هو أقل الأحماض الأمينية قابلية للذوبان ، ينتج عن تبلور السيستين المفرز تكوين حصوات – تُعرف أكثر باسم الحجارة – في الكلى أو الحالب أو المثانة البولية، قد تسبب الحصوات ألمًا شديدًا وعدوى ودمًا في البول، غالبًا ما يتضمن التدخل الطبي إعطاء د- بنسيلامين، يعمل البنسيلامين عن طريق تكوين مركب مع السيستين، هذا المركب قابل للذوبان في الماء أكثر 50 مرة من السيستين وحده.

باختصار، تتمثل أهمية تسلسل الأحماض الأمينية في تحديد شكل ووظيفة البروتين، بالإضافة إلى خصائصه الفيزيائية والكيميائية. وهكذا، ينشأ تنوع وظيفي للبروتينات بسبب وجود 20 نوعا مختلفا من الأحماض الأمينية في البروتينات، حيث يعتبر البروتين `البسيط` مثالا على ذلك، ويحتوي على 51 حمض أميني مختلفا للاختيار منها في 51 موقعا ممكنا، وبالتالي يمكن في النظرية صنع مجموعة متنوعة من البروتينات تصل إلى حوالي 10^66.

وظائف الأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية هي سلائف لمجموعة متنوعة من الجزيئات المحتوية على النيتروجين، ومن أبرز هذه هي المكونات الأساسية الآزوتية من النيوكليوتيدات و الأحماض النووية  DNA و RNA ، علاوة على ذلك ، هناك عوامل مساعدة معقدة مشتقة من الأحماض الأمينية مثل الهيم والكلوروفيل، Heme هي المجموعة العضوية المحتوية على الحديد اللازمة للنشاط البيولوجي للبروتينات المهمة للغاية مثل الأكسجين – الحامل للهيموجلوبين و c، الكلوروفيل هو صبغة مطلوبة لعملية التمثيل الضوئي، الإلكترون -transporting السيتوكروم.

تعمل العديد من الأحماض الأمينية ألفا أو مشتقاتها كمراسلة كيميائية، على سبيل المثال، حمض الغاما γ حمض الغاما غاما، أو GABA، وهو مشتق من حمض الجلوتاميك ، السيروتونين و الميلاتونين مشتقات التربتوفان ، و الهستامين توليفها من الحامض الاميني و الناقلات العصبية، يعد الثيروكسين أحد مشتقات التيروزين المنتجة في الغدة الدرقية للحيوانات وحمض الخليك الإندول مشتق التربتوفان الموجود في النباتات مثالين على الهرمونات .

غالبًا ما تتواجد العديد من الأحماض الأمينية المعيارية وغير المعيارية في وسط الأيض الحيوي، ومن الأمثلة الهامة على ذلك الأحماض الأمينية أرجينين وسيترولين وأورنيثين، والتي تشكل مكونات دورة اليوريا، حيث إن إنتاج اليوريا يعتبر الآلية الرئيسية لإزالة النفايات النيتروجينية.

ما هي الأحماض الأمينية الغير قياسية

الأحماض الأمينية غير القياسية هي تلك الأحماض الأمينية التي تم تعديلها كيميائيا بعد دمجها في البروتين في عملية تسمى `تعديل ما بعد الترجمة`. تحدث بعض الأحماض الأمينية في الكائنات الحية ولكنها غير موجودة في البروتينات. من بين هذه الأحماض الأمينية المعدلة، توجد الأحماض الأمينية غير القياسية مثل حمض γ-carboxyglutamic وحمض الربط بالكالسيوم الذي يوجد في بقايا الحمض في بروتين البروثرومبين الذي يتسبب في تخثر الدم، وكذلك في البروتينات الأخرى التي تحتوي على بقايا الكالسيوم كجزء من وظيفتها البيولوجية الخاصة. الكولاجين هو البروتين الأكثر وفرة بالكتلة في الكائنات الفقارية، ويتم تعديل نسب كبيرة من الأحماض الأمينية في الكولاجين، مثل البرولين والليسين، بإضافة مجموعات الهيدروكسي (4-هيدروكسي و 5-هيدروكسي) للليسين .

تحليل مخاليط الأحماض الأمينية

يتوفر لعلم الكيمياء الحيوية الحديث مجموعة واسعة من الطرق لفصل وتحليل الأحماض الأمينية والبروتينات، وتستغل هذه الطرق الاختلافات الكيميائية للأحماض الأمينية، ولا سيما سلوك التأين والذوبان.

يتضمن التحديد النموذجي لتكوين الأحماض الأمينية للبروتينات ثلاث خطوات أساسية:

• تتحلل البروتين إلى الأحماض الأمينية المكونة له بالماء.
• فصل الأحماض الأمينية في الخليط.
• القياس الكمي للأحماض الأمينية الفردية.

يتم إنجاز عملية التحلل المائي عن طريق معالجة بروتين مُنقى بمحلول حمضي مركز يصل إلى 6N HCl عند درجة حرارة عالية جدًا، وعادة ما تصل إلى 110 درجة مئوية أو 230 درجة فهرنهايت لمدة تصل إلى 70 ساعة، وتقوم هذه الشروط بتفكيك روابط الببتيد بين كل بقايا من الأحماض الأمينية.

بعد تحليل البروتين وتحليله إلى الأحماض الأمينية المكونة له، يتم فصلها باستخدام طرق هامة مثل أيون تبادل اللوني، واللوني للغاز، وارتفاع الأداء اللوني السائل، ومؤخراً، منطقة الشعرية الكهربائية .

تم تحسين حساسية تحليل الأحماض الأمينية المنفصلة بشكل كبير عن طريق استخدام جزيئات الفلورسنت المرتبطة بالأحماض الأمينية ، متبوعة باكتشافها اللاحق باستخدام التحليل الطيفي الفوري، على سبيل المثال ، يمكن ” تمييز” الأحماض الأمينية كيميائيًا باستخدام جزيء فلوري صغير مثل o -phthalaldehyde، تسمح هذه الأساليب بشكل روتيني باكتشاف القليل من البيكومول من 10 −12 مول من الحمض الأميني، في الآونة الأخيرة ، تم تمديد هذا النطاق من الحساسية إلى نطاق أتومول من 10 -18 مول .